شكوك في اللحوم الأوروبية الحلال
20/01/2013
Niet Halal
20/01/2013
Show all

Enzym

Een enzym (Oudgrieks, van ‘εν ζιμος’ wat ‘in gist’ betekent) is een eiwit, dat een bepaalde reactie in of buiten een cel katalyseert, dat wil zeggen mogelijk maakt of versnelt, zonder daarbij zelf verbruikt te worden of van samenstelling te veranderen. Wel verbindt het enzym zich tijdens de reacties kortstondig met het substraat, dat is datgene wat met de stofwisseling of vertering een reactie aangaat. Dit gebeurt voor elk enzym op een eigen manier, doordat elk enzym reactiespecifiek is.

Enzymen bevinden zich in voedsel, voor zover dat niet (langdurig) verhit is geweest. Ook worden ze in cellen van het organisme (dieren, planten, insecten, schimmels) zelf gemaakt. Voor de opbouw ervan zijn in een aantal gevallen vitaminen nodig.

Na de reactie keert het enzym weer terug naar de oorspronkelijke toestand en kan het direct weer een reactie versnellen. Een enzym “wacht” totdat de moleculen, waarmee het enzym aan de slag kan, bereikbaar zijn. Het enzym klemt zich dan op een plaats aan het substraat, veelal moleculen van voedingsmiddelen die ontbonden worden, waar dat past en waartoe het dus geschikt is. Dat deel dat omklemd is, wordt losgemaakt van het grotere geheel, waarna ook het enzym weer vrij is en verder kan met het volgende molecuul(deel). Zo worden voedingsstoffen in kleine stukjes gebroken en verwerkt, de spijsvertering. Ketens van moleculen van diverse aard, kunnen zo in andere enkelvoudige moleculen worden omgezet.

Enzym + SubstraatEnzym-Substraat-ComplexEnzym + Product
Enzymen zijn vaak specifiek voor hun substraat, meestal bindt een enzym maar aan één substraat. Er zijn echter ook enzymen die een heleboel verschillende substraten kunnen omzetten. Hiervan komen er een paar voor in de lever, bijvoorbeeld CYP2D6, een enzym uit het cytochroom P450-enzymsysteem.

Model van het enzym triosefosfaatisomerase (TIM).

Inhoud

[bewerken] Geschiedenis

Het allereerste enzym werd ontdekt in 1833 door Anselme Payen. Hij vond in gerst een groep enzymen die zetmeel afbreken in verteerbare suikers. Hij noemde deze enzymen “diastase”, naar διάστασις (diastasis) het griekse woord voor “scheiden”. De term diastase staat sindsdien voor de groep enzymen die zetmeel in maltose omzet.

In de 19e eeuw kwamen enzymen steeds meer in de wetenschappelijke belangstelling te staan.

De moderne enzymtechnologie begon in 1874, toen de Deense chemicus Christian Hansen het eerste stremsel uit kalvermagen produceerde. Dit was het eerste relatief zuivere enzympreparaat dat commercieel werd vermarkt.

[bewerken] Reactiekinetiek

Model van het enzym purinenucleosidefosforylase (PNP)

De snelheid van een enzymatische reactie, of enzymkinetiek, is afhankelijk van de temperatuur, de zuurgraad (pH) en de concentratie van enzym en substraat(= de stof waar het enzym op inwerkt). Concentraties van eventuële co-enzymen of vreemde agonisten en antagonisten kunnen ook invloed op de reactiesnelheid hebben.

[bewerken] Temperatuur

De ruimtelijke structuur van eiwitten verandert met de temperatuur. Zo zijn de meeste enzymen inactief bij lage temperaturen. Boven 50° wordt de werking van het eiwit ook geblokkeerd door denaturatie. Ieder enzym heeft bij een bepaalde temperatuur (optimumtemperatuur) een maximale activiteit. De activiteit van enzymen wordt veelal uitgedrukt in de hoeveelheid substraat die in een bepaalde periode kan worden omgezet. Aangezien enzymen vaak zeer specifiek één bepaalde omzetting katalyseren, zijn er dus zeer veel soorten substaat, dus ook zeer veel eenheden.

[bewerken] Zuurgraad

Ieder enzym werkt het best bij een bepaalde zuurgraad (pH).

Veel enzymen zijn sneller en efficiënter dan tot nu toe door de mens ontworpen katalysatoren. Enzymen worden mede daarom ook doelbewust ingezet in chemische processen, bijvoorbeeld in de voedselbereiding. Zonder enzymen zouden stofwisselingsprocessen niet mogelijk zijn zodat gesteld kan worden dat enzymen het leven op gang houden.

Enzymen kunnen ook bestaan uit meerdere delen, bijvoorbeeld meerdere eiwitten. Daarnaast hebben ze vaak ook nog een co-enzym, een kleinere component zonder welke het enzym zijn functie niet kan vervullen. Dit kan bijvoorbeeld een metaalion zijn. Het co-enzym fungeert in een cel vaak als een soort van aan/uitschakelaar. Door de concentratie van het metaalion te variëren wordt de chemische reactie die het enzym faciliteert vertraagd of versneld.

[bewerken] Indeling van de enzymen

Enzymen worden benoemd naar het proces dat zij katalyseren, gevolgd door de uitgang –ase.

[bewerken] EC-nummer

Zij worden ook geklasseerd met een nummering: het EC-nummer (Enzyme Commission number). Dit nummer is gebaseerd op de chemische reacties die ze katalyseren. Het EC-nummer bestaat uit 4 getallen en begint met een cijfer dat één van de zes bovenstaande hoofdgroepen (of klassen) aanduidt. De twee hieropvolgende getallen bepalen de subgroep en de sub-subgroep. Het laatste getal tenslotte bepaalt specifiek het enzym in de sub-subgroep waarover het gaat. Een voorbeeld is katalase, aangeduid met “EC 1.11.1.6”, dit wil zeggen dat het tot klasse 1 (de oxidoreductasen) behoort, in de subgroep 11 (met een peroxide als acceptor), in de sub-subgroep 1 (er is maar één subgroep in 1.11), en het gaat hier om het 6de enzym (katalase).

[bewerken] Enzymremmers

Wil het enzym zijn effect kunnen uitoefenen, dan moet tussen enzym en substraat een kort en hecht contact zijn. Wanneer het substraat (dat normaal bindt aan zijn enzym) concurrentie krijgt van een molecuul “competitieve inhibitie” waarvan de structuur erg lijkt op die van het substraat kan het de werking remmen. Het competitieve molecuul bindt met het enzym en zorgt ervoor dat het enzym niet kan binden aan zijn normale substraat, waardoor de reactie wordt verhinderd. Deze stoffen kunnen celprocessen remmen of stoppen. Voorbeelden van enzymremmers zijn sommige pesticiden, zoals DDT, die de werking van belangrijke enzymen in het zenuwstelsel tegengaan. Veel antibiotica remmen specifieke enzymen in bacteriën. Zo blokkeert penicilline het actieve deel van een enzym, dat veel bacteriën gebruiken om hun celwanden op te bouwen. Andere gifstoffen remmen de enzymwerking doordat ze zich op een andere plaats van het enzym hechten “noncompetetive inhibitie”, waardoor de vorm verandert en de werkzaamheid van het enzym wordt verhinderd. Het substraat kan zich niet meer binden aan de “active site” (de plaats waar het substraat aan het enzym bindt en de katalytische reactie van het enzym plaatsvindt), omdat deze een conformatieverandering heeft ondergaan en zodoende geen “induced fit” (sleutel(=substraat) / slot(=active site) principe) kan plaatsvinden tussen substraat en enzym.

[bewerken] Allosterische regulatie

Veel enzymen bevatten naast het actieve centrum (‘active site’) ook een specifieke receptorplaats, die allosterische zijde wordt genoemd. Moleculen kunnen zich binden aan deze plaats d.m.v. een zwakke binding (niet covalent) en zodoende een conformatieverandering teweegbrengen aan het enzym. De moleculen die zich binden aan de allosterische zijde kunnen zowel inhibitie als excitatie (stimulatie) bewerkstelligen van de enzymactiviteit.

De meeste allosterische regulatie-enzymen zijn geconstrueerd uit twee of meer polypeptideketens, oftewel subunits. Elke subunit heeft zijn eigen actief centrum en de allosterische zijde bevindt zich meestal tussen deze afzonderlijke subunits. Het binden van een activatormolecule aan de allosterische zijde stabiliseert de conformatie van het actieve centrum. Alle subunits kunnen zich conformeren als er één activatormolecule reageert met de allosterische zijde. De conformatieverandering van één subunit heeft direct gevolg voor dezelfde conformatieverandering bij de overige subunits: een soort kettingreactie.

Soms zijn een activatormolecule en een inhibitormolecule hetzelfde qua vorm om te competeren voor dezelfde allosterische zijde van een enzym. Sommige enzymen in katabolische paden hebben een allosterische zijde voor zowel ATP (adenosine trifosfaat) als AMP (adenosine monofosfaat). Deze enzymen worden geïnhibeerd door ATP en geactiveerd door AMP. Dit is logisch, want een heel belangrijke functie van de cel is om ATP te regenereren. Als de ATP-productie achter komt te liggen, wordt AMP geaccumuleerd en activeert het enzym om het ATP weer sneller te katabolyseren. Als de voorraad ATP de vraag overschrijdt, dan gaat het katabolyseren minder snel, doordat het ATP zich accumuleert.

[bewerken] Co-enzymen

Veel enzymen werken niet zonder de aanwezigheid van een extra factor die niet uit eiwit bestaat: een co-factor. Dat kan een ion zijn van bijvoorbeeld zink, mangaan, koper, magnesium, ijzer, kalium of natrium. Dit zijn de sporenelementen in het voedsel. De co-factor kan ook een klein organisch molecuul zijn: een co-enzym. Voorbeelden zijn de vitamines B: thiamine (B1), riboflavine (B2) en nicotinamide alsmede vitamine C. Co-enzymen kunnen sterk (covalent) gebonden zijn aan het eiwitdeel van het enzym of heel zwak. Dan zijn ze slechts tijdelijk gebonden aan het enzym wanneer dit zijn katalytische functie uitoefent.

[bewerken] Invloeden

De enzymwerking kan door verschillende factoren worden beïnvloed :

[bewerken] Invloed van de temperatuur

Doordat enzymen eiwitten zijn, is de activiteit van enzymen afhankelijk van de temperatuur. Als de temperatuur verandert, verandert ook de ruimtelijke structuur van het enzym.

Ieder enzym heeft een optimale activiteit bij een bepaalde temperatuur. Bij een lage temperatuur zijn de meeste enzymen niet actief, doordat de deeltjes te traag bewegen. Bij hogere temperaturen (boven 50 °C) kan een enzym ook niet meer functioneren, door denaturatie (het verlies van de ternaire en quarternaire structuur). De enzymwerking is maximaal rond de 37 °C. Dat is niet voor niets de lichaamstemperatuur van de mens. Wanneer we bijvoorbeeld koorts hebben, dan vermindert onze enzymwerking, doordat onze lichaamstemperatuur stijgt. Andersom gaat het bij onderkoeling: dan daalt onze enzymwerking, doordat onze lichaamstemperatuur daalt. Het functiesysteem in ons lichaam wordt dan langzaam uitgeschakeld.

[bewerken] Invloed van de zuurgraad

De activiteit van een enzym wordt ook beïnvloed door de zuurgraad (pH). Bepaalde enzymen, zoals peptase in de maag, werken goed tot zeer goed in een zuur milieu (pH< 7). De optimale pH-waarde ligt doorgaans tussen pH 5 en pH 8. [1] Andere enzymen, zoals trypsine in de darmen, werken enkel in basisch milieu (pH > 7).

[bewerken] Invloed van de enzymconcentratie

Ook de enzymconcentratie heeft een grote invloed op de enzymwerking. Wanneer een enzym met een afnemende concentratie inwerkt op een substraat, is de werking het grootst bij de hoogste concentratie. Dat wil niet zeggen dat enzymen bij lage concentratie niet actief zijn, integendeel. Dit wijst ook op het herbruikbaar zijn van een enzym na een reactie.

Diëtist Mariam
Diëtist Mariam
Mijn naam is Mariam Aaras en heb deze website gemaakt door en voor jullie om zoveel mogelijk informatie te bieden daar waar veel vragen, discussie en behoefte naar was. Dieetadviezen vanuit de Nederlandse keuken, maar ook rekening houdend met de halalrichtlijnen die moslims hanteren. Daarnaast heb ik een brede interesse in de multiculturele keukens. Zelf ben ik een dubbelbloedje van Marokkaanse en Nederlandse komaf wat mij rijk heeft gemaakt aan voedingskennis. Het is de granaatappel waarmee mijn vader me heeft geïnspireerd om de genezende werking van fruit te gaan onderzoeken en de vijgenboom van mijn opa in Marokko. Mijn moeder heeft me de gezondheidseffecten van boerenkoolstampot en erwtensoep geleerd met een halaltintje. Je bent wat je eet en gezond eten begint bij kennis. Voeding brengt mensen bij elkaar en de verscheidenheid aan culturen is een rijkdom want na zoveel jaren ben ik nog steeds niet uitgeleerd. Voeding mijn levenspassie en help er graag anderen mee om er van te genieten en gezonder van te worden.

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *

Deze site gebruikt Akismet om spam te verminderen. Bekijk hoe je reactie-gegevens worden verwerkt.